Yapı ve fonksiyonlar
Hemoglobin, kan dolaşımındaki oksijenin taşınmasından sorumlu olan kırmızı kan hücrelerinde bulunan bir metaloproteindir. Aslında, oksijen suda sadece orta derecede çözünür; bu nedenle, kanda çözünen miktarlar (toplamın% 2'sinden daha az) dokuların metabolik taleplerini karşılamak için yeterli değildir. Bu nedenle belirli bir taşıyıcıya ihtiyaç olduğu açıktır.
Dolaşım akışında, oksijen, bakır ve demir gibi metallerde olduğu gibi proteinlere doğrudan ve geri dönüşümlü olarak bağlanamaz. Beklendiği gibi, hemoglobinin her bir protein alt ünitesinin merkezinde, bir protein kabuğuna sarılmış, FeE + oksidasyon durumunda bir demir atomu ile temsil edilen metalik bir kalbi olan, EM2 oksidasyon durumunda (indirgenmiş halde), protez grubu EME'yi buluruz. tersinir oksijen.
Kan analizi
- Kandaki normal hemoglobinin değerleri: 13-17 g / 100 ml
Kadınlarda değerler erkeklerden ortalama% 5-10 daha düşüktür.
Yüksek hemoglobinin olası nedenleri
- Polisitemi
- Yükseklikte uzun süreli konaklama
- Kronik akciğer hastalıkları
- kalp hastalığı
- Kan dopingi (eritropoietin ve türevlerinin kullanımı veya hareketini taklit eden maddeler)
Düşük hemoglobinin olası nedenleri
- anemi
- Demir eksikliği (sideropeni)
- Bol kanama
- karsinomlar
- gebelik
- talasemi
- Burns
Kandaki oksijen içeriği daha sonra hemoglobinik demire bağlı fraksiyon ile plazmada çözünen küçük miktarın toplamı ile verilir.
Kandaki oksijenin% 98'inden fazlası, kırmızı kan hücrelerinin içinde tahsis edilen kan akışında dolaşan hemoglobine bağlanır. Bu nedenle hemoglobin olmadan, eritrositler kandaki oksijen taşıyıcıları olarak görevlerini yerine getiremedi.
Bu metalin merkezi rolü göz önüne alındığında, hemoglobinin sentezi diyete yeterli miktarda demir verilmesini gerektirir. Vücutta bulunan demirin yaklaşık% 70'i aslında EME hemoglobin gruplarında bulunur.
Hemoglobin, yapısal olarak myoglobine * çok benzeyen 4 alt birimden oluşur.
Hemoglobin, Fe2 + içeren bir EME grubunun etrafına sarılmış dört küresel protein zinciri ile karakterize edilen geniş ve karmaşık bir metaloproteindir.
Her bir hemoglobin molekülü için, göreceli küresel protein zinciri ile sarılmış dört EME grubu bulduk. Her bir hemoglobin molekülünde dört demir atomu bulunduğundan, her bir hemoglobin molekülü, tersine çevrilebilir reaksiyona bağlı olarak kendi başına dört oksijen atomuna bağlanabilir:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Çoğu kişi tarafından bilindiği gibi, hemoglobinin görevi, akciğerlere oksijen almak, onu ihtiyaç duyan hücrelere salmak, karbondioksiti ondan çıkarmak ve tekrar kirişin başladığı akciğerlere salmaktır.
Kanın pulmoner alveollerin kılcal damarlarına geçişi sırasında, hemoglobin oksijeni kendisine bağlar, bu da periferik dolaşımdaki dokulara yol açar. Bu değişim, EME grup demiri ile oksijen bağlarının kararsız olması ve en önemlisi oksijen kısmi gerginliği veya basıncı olduğu birçok faktöre duyarlı olması nedeniyle oluşur.
Hemoglobine oksijen bağlanması ve Bohr etkisi
Akciğerlerde, gazın alveollerden kana yayılmasından dolayı plazma oksijen gerilimi artar (↑ PO2); bu artış hemoglobinin açgözlülükle oksijene bağlanmasına neden olur; bunun tersi, kanda çözünen oksijen konsantrasyonunun azaldığı (↓ PO2) ve kısmi karbondioksit basıncını (↑ CO2) arttırdığı periferik dokularda olur; bu hemoglobinin CO2 ile yükleyerek oksijeni serbest bırakmasına neden olur. Kavramı mümkün olduğunca basitleştirerek, kanda daha fazla karbondioksit bulunur ve hemoglobine bağlı daha az oksijen kalır .
Kanda fiziksel olarak çözünen oksijen miktarı çok düşük olmasına rağmen, bu nedenle temel bir rol oynar. Aslında, bu miktar oksijen ve hemoglobin arasındaki bağlanma kuvvetini ağır şekilde etkiler (bunun yanında akciğer ventilasyonunun düzenlenmesinde önemli bir referans değeridir).
Bir grafikle özetlediğinizde, hemoglobine bağlı oksijen miktarı bir sigmoid eğrisinin ardından pO2 ile ilişkili olarak artar:
Plateu bölgesinin çok büyük olması akciğerlerde geçiş sırasında hemoglobinin maksimum doygunluğuna önemli bir güvenlik payı koyar. Her ne kadar alveolar seviyesindeki pO2 normalde 100 mm Hg'ye eşit olsa da, notu dikkate alarak, 70 mmHg'ye eşit bir kısmi oksijen basıncını (bazı hastalıkların tipik olarak ortaya çıkması veya yüksek irtifada kalıcılık), doymuş hemoglobin yüzdeleri % 100'e yakın dur.
Maksimum eğim bölgesinde, kısmi oksijen gerilimi 40 mmHg altına düştüğünde, hemoglobinin oksijene bağlanma yeteneği hızla düşer.
Dinlenme koşullarında, hücre içi sıvılarda P02 yaklaşık 40 mmHg'dir; Bu bağlamda, gaz kanunları için, plazma içinde çözünen oksijen, kılcal membrandan O2'den daha zayıf dokulara yayılır. Sonuç olarak, O2'nin plazma gerilimi daha da düşer ve bu, hemoglobinden oksijen salınımını destekler. Bununla birlikte, yoğun fiziksel efor sırasında, dokulardaki oksijen gerginliği 15 mmHg veya altına düşer, bu sayede kanın oksijenden tükenmesi çok önemlidir.
Sonuç olarak, dinlenme koşullarında, önemli miktarda oksijenli hemoglobin ihtiyaç duyulması durumunda (örneğin bazı hücrelerde metabolizmada ani bir artışla başa çıkmak için) mevcut kalan dokuları bırakır.
Yukarıdaki resimde gösterilen kesintisiz çizgiye hemoglobin ayrılma eğrisi denir; tipik olarak pH 7.4'te ve 37 ° C sıcaklıkta in vitro olarak belirlenir.
Bohr etkisi hem pulmoner seviyede O2 alımı hem de doku düzeyinde salınımına neden olmaktadır.
Bikarbonat formunda çözünen daha fazla karbondioksit olduğunda, hemoglobin oksijeni daha kolay salar ve karbondioksit (bikarbonat formunda) ile yüklenir.
Aynı etki, kanın asitleştirilmesiyle de elde edilir: kan pH'ı ne kadar fazla azalır ve o kadar az oksijen hemoglobine bağlı kalır; Karbondioksitin kanda esasen ayrışan karbonik asit formunda çözünmesi tesadüf değildir.
Bulucusunun onuruna, pH veya karbon dioksitin oksijenin ayrışması üzerindeki etkisi Bohr etkisi olarak bilinir.
Beklendiği gibi, asidik bir ortamda hemoglobin oksijeni daha kolay serbest bırakırken, temel bir ortamda oksijen ile bağ daha güçlüdür.
Hemoglobinin oksijen için afinitesini değiştirebilecek diğer faktörler arasında, sıcaklığı hatırlayalım. Özellikle hemoglobinin oksijen için afinitesi vücut sıcaklığındaki artışla azalır. Bu, özellikle kış ve ilkbahar aylarında avantajlıdır, çünkü pulmoner kanın sıcaklığı (dış çevrenin havası ile temas halinde), oksijen kaynağının bu şekilde kolaylaştırıldığı, doku seviyesinde ulaşılandan daha düşüktür. .
2, 3 difosfogliserat, hemoglobinin oksijen için afinitesini etkileyen bir glikoliz ara maddesidir. Kırmızı kan hücresi içindeki konsantrasyonları artarsa, hemoglobinin oksijen için afinitesi azalır, böylece oksijenin dokulara salınması kolaylaştırılır. 2, 3-difosfosfat eritrosit konsantrasyonunun, örneğin anemide, kardiyo-pulmoner yetmezlikte ve yüksek irtifada kalış sırasında artması tesadüf değildir.
Genel olarak, 2.3 bifosfogliseratın etkisi, özellikle pH, sıcaklık ve karbon dioksitin kısmi basıncındaki değişikliklere verilen hızlı tepki ile karşılaştırıldığında nispeten yavaş olmaktadır.
Bohr etkisi yoğun kas çalışmaları sırasında çok önemlidir; Bu tür durumlarda, gerçekte, strese en çok maruz kalan dokularda, karbondioksitin sıcaklığı ve basıncında yerel bir artış olur, dolayısıyla kan asiditesi. Yukarıda açıklandığı gibi, tüm bunlar hemoglobin ayrışma eğrisini sağa kaydırarak dokulara oksijen salınımını desteklemektedir.
