Amino asitler ve proteinler, mineral dünyasından canlı maddeye geçişin ara maddeleridir.
Adından da anlaşılacağı gibi, amino asitler iki fonksiyonlu organik maddelerdir: amino fonksiyonu (-NH2) ve karboksilik fonksiyonu (-COOH); karboksil grubuna göre amino grubunun işgal ettiği pozisyona bağlı olarak a, β, γ vb. olabilirler:
 |  |  |
| a-amino asit | p-amino asit | y-amino asit |
Biyolojik olarak önemli amino asitlerin tümü a-amino asitlerdir.
Protein yapıları yirmi amino asitten oluşur.
Yukarıda gösterilen jenerik yapılardan görülebildiği gibi, amino asitlerin hepsinin ortak bir kısmı ve onları karakterize eden farklı bir kısmı vardır (jenerik olarak R ile temsil edilir ) .
Yirmi amino asitten 19'u optik olarak aktiftir (polarize ışık düzlemini saptırırlar).
Çoğu amino asit yalnızca bir amino grubuna ve bir karboksil grubuna sahiptir, bu yüzden buna nötr amino asitler denir; Ekstra bir karboksil içerenler amino asit olarak bilinir, ek bir amino grup içerenler ise bazik amino asitlerdir .
Amino asitler katı kristalli maddelerdir ve suda iyi çözünürlüğe sahiptirler.
Diyetteki bazı amino asitlerin eksikliği, gelişimde ciddi değişikliklere yol açar; Aslında, insan organizması kesin olarak gerekli olan bazı amino asitleri sentezleyemez (diyetle birlikte verilmelidir), ancak kendi başına sadece bazı amino asitleri (gerekli olmayanlar) üretebilir.
Esansiyel amino asitlerin bulunmamasına bağlı hastalıklardan biri kwashiorkor adıyla bilinendir (tercüme eden "birinci ve ikinci" anlamına gelen bir Afrika lehçesinden türeyen bir kelime); Bu hastalık ilk doğumu etkiler, ancak ikinci çocuğun doğumundan sonra, anne sütü doğru protein alımını içeren ilk süt eksiktir. Bu nedenle, bu hastalık, yetersiz beslenen popülasyonlar arasında yaygındır ve ishali, iştahsızlığı ve organizmanın ilerici bir şekilde zayıflamasına yol açmaktadır.
Daha önce belirtildiği gibi, doğal amino asitler, glisin hariç ( R grubu yerine bir hidrojene sahip olan bir a-amino asittir ve yirmin en küçüğüdür), en az bir asimetrik karbonun varlığından dolayı optik aktiviteye sahiptir. Doğal amino asitlerde, sadece amin ve karboksil gruplarının bağlı olduğu asimetrik karbonun mutlak konfigürasyonu L serisine aittir;
D-amino asitler asla bir protein yapısının parçası haline gelmez.
Şunu hatırla:
DNA ---- transkripsiyon → m-RNA ---- çeviri → protein
Transkripsiyon L-amino asitleri olarak kodlayabilir; D-amino asitler, protein olmayan yapılarda bulunabilir (örneğin, bakterilerin astar duvarında: bakterilerde, koruyucu bir rol için D-amino asitlere sahip olacak genetik bilgi yoktur, ancak enzimler için genetik bilgi yoktur. Bakteriyel kaplama duvarına dikkat eden).
Amino asitlere geri dönelim: R grubunun farklı yapısı, her amino asidin kendine has özelliklerini tanımlar ve proteinlerin özelliklerine özel bir katkı yapar.
Bu nedenle, amino asitlerin R grubunun doğasına göre bölünmesi düşünülmüştür:
Polar amino asitler ancak ücretsiz (7):
Glisin (R = H-)
Serin (R = HO-CH2-)
treonin
Treonin iki simetri merkezine sahiptir: doğada sadece treonin 2S, 3R vardır.
Treonin esansiyel bir amino asittir (esans ile karıştırılmaması gereken: tüm amino asitler esastır), bu nedenle diyetle birlikte alınmalıdır, yani onu içeren yiyecekleri yemelisiniz, çünkü daha önce de belirtildiği gibi, insan hücrelerinde genetik miras bulunmaz Bu amino asidi üretebilir (bu miras birçok bitkide bulunur ve bundan daha iyidir).
Serin ve treoninin hidroksil grubu, bir fosforil grubu ile esterleştirilebilir (fosfoserin ve fosforren) elde edilir, bu işleme fosforilasyon denir; Fosforilasyon, doğada hücrenin içi ve dışı arasındaki sinyallerin çevrilmesi için kullanılır.
Sistein (R = HS-CH2-)
Sisteinin sülfhidril, serin hidroksilinden daha kolay protonlanabilirdir: kükürt ve oksijen her ikisi de altıncı gruptandır, ancak daha büyük boyutlara sahip olduğundan kükürt daha kolay oksitlenir.
Tirozin [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = di-ikameli benzen halkası
Serin ve treoninin yanı sıra, hidroksil esterleştirilebilir (fosforlanmış).
Asparajin (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamin (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Polar olmayan amino asitler (8)
hidrofobik yan grupları vardır; bu sınıf içinde ayırt ediyoruz:
Alifatik :
Alanin (R = CH3-)
Valin (R = (CH3) 2-CH-) esaslı
Lösin (R = (CH3) 2-CH-CH2-) esaslı
İzolösin (R =
Metiyonin (R = CH3-S-CH2-CH2-) esaslı
Hücre zarları, hidrofobik özelliklerinden dolayı bağlanmış proteinleri olan çift lipit bir katmandan oluşur, bu nedenle alanin, valin, izolösin ve lösin içerirler. Metiyonin, diğer taraftan, hemen hemen her zaman küçük miktarlarda (yaklaşık% 1) bulunan bir amino asittir.
Proline
Aromatik :
Fenilalanin (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: esansiyel monosübstitüe benzen
Triptofan (R =
Bu iki amino asit, aromatiktir, yakın ultraviyole radyasyonu (yaklaşık 300 nm) emer; bu nedenle, bu tür amino asitleri içeren bilinen bir proteinin konsantrasyonunu belirlemek için UV spektrofotometri tekniğinden yararlanmak mümkündür.
Ücretli amino asitler (5)
Sırayla onlar ayırt edilir:
Asit amino asitler (pH 7'de negatif yükü olan kutupsal kalıntılara sahip), pozitif H + verimi sağlayabilmeleri nedeniyledir:
Glutamik asit (R =
Bu amino asitler sırasıyla asparagin ve glutamin türevlerinden; doğada dört tane de var ve bu, her biri için özel bir bilgi olduğu, yani DNA'da her birini kodlayan bir üçlü baz olduğu anlamına geliyor.
Bazik amino asitler (pH 7'de pozitif yükü olan kutupsal kalıntılara sahip), H + pozitif yükünü kabul edebildiklerindendir:
Lisin (R =
Arginin (R =
Histidin (R =
Yan zincirlerde amino asit türevlerinin olduğu proteinler vardır: örneğin, bir fosfoserin bulunabilir (sadece serin için bununla fosfoserin kodlayan genetik bilgi yoktur); fosfoserin bir post-translasyon modifikasyonudur: protein sentezi gerçekleştikten sonra
DNA ---- transkripsiyon → m-RNA ---- çeviri → protein
bu tür translasyon sonrası modifikasyonlar, proteinin yan zincirlerinde meydana gelebilir.
Ayrıca bakınız: Protein, kimyaya bir bakış
