2, 3-difosfogliserat (2, 3 DPG), bir ara glikoliz ürününden elde edilen bir bileşiktir; özellikle eritrosit düzeyinde yoğunlaşır, çünkü kırmızı kan hücreleri - mitokondri içermez - anaerobik laktik asit metabolizmasından (glukozun homolaktik fermantasyonu) enerji elde eder.
Hemoglobin, her biri bir protein kısmı (globin) ve bir EME'den (oksijen bağlayan protez grubu) oluşan dört alt birimden, iki alfa ve iki beta'dan oluşan bir tetramerik proteindir. 2, 3-difosfoglikat, Beta zincirlerine, bunları sıkıştırarak ve hemoglobinin oksijen için afinitesini azaltarak bağlanır.
2, 3 DPG'nin hemoglobine bağlanması oksijensiz formdayken gerçekleşirken, hemoglobinin oksijenle bağlanması yoluyla pulmoner seviyede çözülür. Aslında, hemoglobin dokulara ulaştığında, cha-zincirleri oksijeni ilk serbest bırakırlar ve bu kayıp monomerlerin merkezden kaymasına neden olur. İç hidrofilik oyuk açılır açılmaz DPG, tetramer içerisine girer ve bağlanır, negatif yüklü gruplar ile pozitif yüklü Beta zincirlerinin lizin ve histidin kalıntıları arasında heteropolar bağlar oluşturur. Bu şekilde stabilize edilmiş yapı, iki a zincirinin oksijeni de serbest bırakabilir. Ancak akciğerlerde ters işlem gerçekleşir; Yüksek oksijen basıncında α zincirleri ilk bağlayanlardır ve DPG "sıkılır" ve tetramerden dışarı atılır, böylece daha kolay bir Oksijen-Zincir β bağı elde edilir.
2, 3 bifosfogliserat fetal hemoglobine bağlanamaz, çünkü bu molekül 2, 3 DPG'nin bağlı olduğu B zincirlerinden yoksundur. Bu, fetal kanın maternal kandan oksijen elde etmesini sağlayan bir özellik olan maternal olana kıyasla fetal hemoglobinin oksijeni için daha fazla afinite olduğunu açıklar.
