Kimyaya bir bakış
Proteinler ilk olarak “biyolojik dünyaya” yerleştirilebilir, çünkü birçok işlevi göz önüne alındığında, onlarsız bir yaşam olmazdı.
Proteinlerin element analizi, aşağıdaki ortalama değerleri verir:% 55 karbon, % 7 hidrojen ve% 16 azot; Proteinlerin birbirinden farklı olduğu açıktır, ancak ortalama element bileşimleri yukarıda belirtilen değerlerden çok az farklıdır.
Temel olarak, proteinler doğal a-amino asitlerin oluşturduğu makromoleküllerdir; Amino asitler, bir a-amino asidin bir amin grubu ile başka bir a-amino asidin karboksilinin arasında reaksiyonla oluşturulan amid bağı ile birleştirilir. Bu linke (-CO-NH-) ayrıca peptitleri bağladığından (kombinasyondaki amino asitler):
Elde edilen, bir dipeptittir çünkü iki amino asitten oluşur. Bir dipeptit bir ucunda serbest bir amino grubu (NH2) ve diğer ucunda bir karboksil grubu (COOH) içerdiğinden, bir veya daha fazla amino asit ile reaksiyona girebilir ve zinciri, hem sağ hem de soldan yukarıda görülenle aynı reaksiyonla uzatabilir.
Reaksiyonların sırası (aslında, bu kadar basit değildir) süresiz olarak devam edebilir: polipeptit veya protein denilen bir polimere kadar. Peptitler ve proteinler arasındaki ayrım moleküler ağırlığa bağlıdır: genellikle 10.000'in üzerindeki moleküler ağırlıklar için proteinlerden söz ediyoruz.
Küçük boyutlu proteinleri bile elde etmek için amino asitleri birbirine bağlamak zor bir iştir, ancak son zamanlarda mükemmel sonuçlar veren otomatik olarak amino asitlerden protein üretme yöntemi geliştirilmiştir.
Bu nedenle en basit protein, 2 amino asitten oluşur: uluslararası kurallara göre, bir protein yapısındaki amino asitlerin sıralı numaralandırılması, serbest a-amino grubu ile amino asitten başlar.
Protein yapısı
Protein molekülleri, dört ayrı kuruma göz atabilecek şekilde biçimlendirilirler: genellikle ayırt edilirler, birincil bir yapı, ikincil bir üçüncül ve dörtlü bir yapıdır.
Birincil ve ikincil yapılar, proteinler için elzemdir, üçüncül ve dördüncüler ise “aksesuar” dır (anlamda tüm proteinlerin donatılmaması anlamına gelir).
Birincil yapı, protein zincirindeki amino asitlerin sayısı, türü ve sırası ile belirlenir; bu nedenle, ihmal edilemez kimyasal zorlukları olmayan proteini oluşturan amino asitlerin sıralı dizisinin (bu proteini kodlayan DNA bazlarının tam sırasının bilinmesi anlamına geldiğini bilmek) belirlenmesi gerekmektedir.
Sıralanan amino asitlerin sırasını Edman'ı parçalayarak belirlemek mümkündü: Protein fenil izosiyanat (FITC); başlangıçta a-amino azotun ikilisi, tiyokarbamil türevini oluşturan fenil izotiyosiyanatı etkiler; daha sonra elde edilen ürün, floresan olan feniltiyodandantoin türevini vererek siklize edilir.
Edman, bozulma için parametreleri (zaman, reaktifler, pH, vb.) Otomatik olarak düzenleyen ve proteinlerin birincil yapısını sağlayan (bunun için Nobel Ödülü'nü aldı) bir sıralayıcı adı verilen bir makine tasarladı.
Birincil yapı, protein moleküllerinin özelliklerini tamamen yorumlamak için yeterli değildir; bu özelliklerin, esasen, protein moleküllerinin, çeşitli şekillerde bükülme eğilimi gösterme eğilimi gösterdiği uzaysal konfigürasyona bağlı olduğuna inanılmaktadır: yani, proteinlerin ikincil yapısı olarak tanımlandığını varsayarak. Proteinlerin ikincil yapısı üst üste bindirilebilir, yani ısıtmayla kurtulma eğilimindedir; daha sonra proteinler karakteristik özelliklerinin birçoğunu kaybederek denatüre edilir. 70 ° C'nin üzerinde ısıtmaya ek olarak, denatürasyona ışınlama veya reaktiflerin etkisiyle de (örneğin güçlü asitlerden) neden olabilir.
Proteinlerin ısıl etki ile denatürasyonuna, örneğin yumurtanın beyazını ısıtmak suretiyle gözlemlenir: jelatinimsi görünümünü kaybettiği ve çözünmeyen beyaz bir maddeye dönüşdüğü görülür. Bununla birlikte, proteinlerin denatürasyonu, ikincil yapılarının tahrip olmasına neden olur, ancak birincil yapıyı değiştirmez (çeşitli amino asitlerin bitiştirilmesi).
Proteinler, zincirleri, ikincil yapının bükülmesine rağmen hala esnek olmasına rağmen, katı bir gövde şeklinde bükülmüş üç boyutlu bir düzenleme oluşturacak şekilde katlandığında tersiyer yapıyı alır . Üçüncül yapıdan sorumlu olan, her şeyden önce, molekül boyunca dağılmış -S sisteinleri arasında oluşturulabilen disülfit bağlarıdır.
Diğer taraftan, kuaterner yapı sadece iki veya daha fazla alt ünite tarafından oluşturulan proteinlerle rekabet eder. Örneğin hemoglobin, küresel bir şekil yapısına yol açmak için bir tetrahedronun tepesine yerleştirilmiş iki çift protein (yani dört protein zincirinin hepsinde); dört protein zinciri, kovalent bağlarla değil iyonik kuvvetlerle tutulur.
Bir dördüncül yapının bir başka örneği, merkezinde iki çinko atomunun bulunduğu bir üçgenin üstündeki çiftler halinde düzenlenmiş altı protein alt biriminden oluşan insülindir.
FIBROSE PROTEINS: Belli bir sertliğe sahip ve diğerlerinden çok daha uzun bir eksene sahip proteinlerdir; doğada daha fazla miktarda bulunan lifli protein, kolajendir (veya kolajendir).
Bir fibröz protein birkaç ikincil yapıya bürünebilir: a-sarmal, β yaprakçık ve kolajen durumunda, üçlü sarmal; α-sarmal en stabil yapıdır, bunu sheet-levha izler, üçün en az kararlı üçlü sarmaldır.
α-sarmal
Ana iskeletin ardından (alttan üste doğru), bir sağ vidanın vidalanmasına benzer bir hareket yapılırsa pervanenin sağ elle kullanıldığı söylenir; Pervane sola sürülürken, eğer hareket sola çevrilmiş bir vidanın vidalanmasına benzer ise. Sağ taraftaki a-helislerde, amino asitlerin -R ikameleri, proteinin ana eksenine diktir ve dışarıya döndürülürken, soldaki helezonlarda -R ikameleri içe doğru döndürülür. Sağ elle kullanılan helisler, soldakilere göre daha kararlıdır, çünkü -R hücreleri arasında daha az etkileşim ve daha az sterik kütle vardır. Proteinlerde bulunan tüm α sarmalları sağ taraftadır.
A-sarmalının yapısı, her bir amino asidin karboksil grubu (-C = O) ve daha sonra dört kalıntı bulunan amino grubu (-NH) arasında oluşan hidrojen bağları (hidrojen köprüler) ile stabilize edilir. doğrusal sıra
Α-sarmal yapıya sahip bir protein örneği, saç keratindir.
β-tabaka
P-levha yapısında, farklı polipeptit zincirlerine ait amino asitler arasında, ancak birbirine paralel veya aynı proteinin amino asitleri arasında paralel olarak aynı zamanda birbirlerinden nümerik olarak uzak fakat antiparalel yönlerde akan hidrojen bağları oluşturmak mümkündür. Bununla birlikte, hidrojen bağları a-helis formunu stabilize edenlerden daha zayıftır.
Bir sheet yaprak yapısının bir örneği ipek fibrindir (örümcek ağlarında da vardır).
A-sarmal yapısını genişleterek, a-sarmaldan β yaprağa geçiş yapılır; ayrıca ısı veya mekanik gerilme α-sarmal yapısından o-tabakaya geçmesine izin verir.
Genellikle, bir proteinde, leaf yaprakçık yapıları birbirine yakındır, çünkü proteinin kendi kısımları arasında hidrojenler arası bağlar kurulabilir.
Fibröz proteinlerde, protein yapısının çoğu a sarmalına veya β yaprağına düzenlenir.
KÜRESEL PROTEİNLER: neredeyse küresel bir mekansal yapıya sahiptirler (polipeptid zincirinin yönündeki çok sayıda değişiklik nedeniyle); Bazı kısımlar, bir α-helis veya β-tabaka yapısına kadar izlenebilir ve diğer kısımlar bu tür şekillere atfedilemez: düzenleme rastgele değil, organize ve tekrarlamalıdır.
Şimdiye kadar bahsedilen proteinler, tamamen homojen bir yapıya sahip maddelerdir: bu aynı zamanda birleşik amino asit dizileridir; bu gibi proteinler basit olarak adlandırılır; konjuge proteinler olarak adlandırılan bir protein kısmı ve protein olmayan bir kısımdan (prostatik grup) oluşan proteinler vardır.
kollajen
Doğada en bol bulunan proteindir: kemiklerde, çivilerde, korneada ve kristal gözünde, bazı organların interstisyel boşlukları (örn. Karaciğer) arasında bulunur.
Yapısı ona belirli mekanik yetenekler verir; yapılacak işleve bağlı olarak yüksek elastikiyet (örneğin tendonlarda) veya yüksek sertlikte (örneğin kemiklerde) ilişkili büyük mekanik dirence sahiptir.
Kolajenin en ilginç özelliklerinden biri, yapısal basitliğidir: prolin yaklaşık% 30'u ve glisinin yaklaşık% 30'u; diğer 18 amino asit, protein yapısının sadece% 40'ını paylaşmalıdır. Kollajenin amino asit dizisi oldukça düzenlidir: her üç kalıntı, üçüncüsü glisindir.
Prolin, R grubunun a-amino azotuna bağlandığı ve bunun belirli bir sertlik sağladığı bir siklik amino asittir.
Son yapı, bir helis şekline sahip tekrarlayan bir zincirdir; kollajen zincirinin içinde hidrojen bağı yoktur. Kolajen, a sarmalından daha büyük olan adımla (uzunluk sarmalın bir turuna karşılık gelen uzunluk) sol el sarmalıdır; kollajen sarmal o kadar gevşek ki, üç protein zinciri tek bir ip oluşturarak birbirlerinin etrafına sarabiliyor: üçlü sarmal yapı.
Bununla birlikte, üçlü kollajen sarmal, hem a sarmalından hem de sheet yaprak yapısından daha az kararlıdır.
Şimdi kolajenin üretildiği mekanizmaya bakalım; örneğin, bir kan damarının yırtılmasını düşünün: bu yırtılma, damarın kapatılması ve ardından pıhtı oluşması için sayısız sinyal eşlik eder. Pıhtılaşma en az otuz özel enzim gerektirir. Pıhtılaşmadan sonra, doku onarılmalıdır; Yaranın yakınındaki hücreler de kollajen üretir. Bunu yapmak için, ilk önce bir genin ifadesi indüklenir, yani organizmalar bir genin bilgisinden çalışmaya başlar, protein üretebilirler (genetik bilgi, mRNA'dan çıkan mRNA üzerine yazılır). çekirdeği ve genetik bilginin proteine çevrildiği sitoplazmada ribozomlara ulaşır). Bu nedenle kollajen, ribozomlarda sentezlenir (yaklaşık 1.200 amino asitten oluşan ve yaklaşık 150000 d moleküler ağırlığa sahip bir sol el sarmalı olarak görünür) ve daha sonra, postta değişiklikler yapabilen enzimler için bir substrat haline geldiği lümenlerde birikir -translations (mRNA'dan çevrilmiş dilin modifikasyonları); kolajende, bu modifikasyonlar bazı yan zincirlerin, özellikle prolin ve lisinin oksidasyonundan oluşur.
Bu değişikliklere yol açan enzimlerin başarısızlığı, kirlenmeye neden olur: başlangıçta, kan damarlarının kırılmasına, dişler arası kanamaların ve ölümün takip edebileceği dişlerin kırılmasına neden olan bir hastalıktır; Uzun ömürlü gıdanın sürekli kullanımından kaynaklanabilir.
Daha sonra, diğer enzimlerin etkisine bağlı olarak, prolin ve lizinin hidroksil gruplarının glikosidasyonunu içeren diğer değişiklikler meydana gelir (OH'nin oksijeni bir şekere bağlanır); bu enzimler, lümen dışındaki bölgelerde bulunur, bu nedenle, protein modifikasyonlara maruz kalırken endoplazmik retikulumun içine geçer ve kendiliğinden kapanan ve kafeslerden çıkan keseler (veziküller) ile sonuçlanır. glikozid pro-kollajenin monomeri; Sonuncusu, belirli enzimlerin, pro-kollajen glikosidatın terminal karboksi bölümünde bulunan sisteini tanıdığı ve farklı zincirlerin birbirine yaklaşmasına ve disülfit köprüleri oluşturmasına neden olduğu Golgi aparatına ulaşır: Glikozit kollajeni birbirine bağlıdır ve bu, kendiliğinden, sonra kendiliğinden, üç zincirin üçlü sarmalın ortaya çıkmasına neden olan üç zincirin başlangıç noktasıdır. Birbirine bağlanan üç pro-kollajen glikoksit zinciri, daha sonra kendi üzerine atlayan bir kendisini, üç zinciri, plazma membranı ile füzyon yoluyla, plazma membranı ile füzyon yoluyla hücre çevresine doğru taşıyan bir veziküle ulaşır. düzeltici hücreden çıkarılır.
Hücre dışı alanda, hücreden dışarı atılan türlerden uzaklaşan pro-kolajen peptidazları, her biri 300 amino asidin üç parçasını (her biri için bir tane), terminal karboksi kısmından ve üç parçasını (her biri için bir tane) ayıran özel enzimler vardır. sarmal) her birinin yaklaşık 100 amino asit, aminoterminal tarafında: tropokollagen olarak bilinen sarmal için yaklaşık 800 aminoasitten oluşan üçlü sarmal olarak kalır .
Tropokollajen oldukça katı bir çubuk görünümündedir; farklı trimerler daha büyük yapılar vermek için kovalent bağlarla ilişkilidir: mikrofiberler . Mikrofiberlerde, çeşitli trimerler yer değiştirmiş şekilde düzenlenir; birçok mikro-iplikçik tropocollagen demetleri oluşturur.
Kemiklerde, kolajen lifleri arasında, kalsiyum ve magnezyumun sülfatları ve fosfatlarının biriktirildiği ara boşluklar vardır: bu tuzlar ayrıca tüm lifleri de kapsar; Bu, kemikleri sertleştirir.
Tendonlarda interstisyel boşluklar kristaller bakımından kemiklerden daha az zenginken, tropokollajenden daha küçük proteinler vardır: bu tendonlara esneklik verir.
Osteoporoz, tropokollajen liflerinin interstisyel bölgelerinde tuzları sabitlemeyi imkansız kılan kalsiyum ve magnezyum eksikliğinden kaynaklanan bir hastalıktır.
